شناسایی عاملی لکتین نوع C در ایمنی ذاتی کرم پشت الماسی(شاپرک کلم)،

شناسایی عاملی لکتین نوع C در ایمنی ذاتی کرم پشت الماسی(شاپرک کلم)،

نوع فایل : word

تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش : 28

تعداد کلمات : 10000

مجله : Journal of Integrative Agriculture

انتشار : 2021

ترجمه متون داخل جداول : ترجمه شده است

درج جداول در فایل ترجمه : درج شده است

منابع داخل متن : به صورت فارسی درج شده است

کیفیت ترجمه : بالا

:

تاریخ انتشار
27 دسامبر 2021
دسته بندی
تعداد بازدیدها
1188 بازدید
30,000 تومان
دانلود اصل مقاله

عنوان فارسی مقاله:شناسایی عاملی لکتین نوع C در ایمنی ذاتی کرم پشت الماسی(شاپرک کلم)، Plutella xylostella (L.)

چکیده

لکتین‌های نوع C  CTLs  یک ابرخانواده از پروتئین‌های شناسایی کربوهیدرات وابسته به Ca2+ و یک گیرنده مهم تشخیص الگو (PRR) در ایمنی ذاتی حشرات هستند که می‌توانند ایمنی هومورال و سلولی را در حشرات واسطه کنند. در این مطالعه، ما یک دامنه جدید شناسایی کربوهیدرات دوگانه (CRD) CTL از Plutella xylostella را گزارش می‌کنیم که PxIML را تعیین می‌کنیم. PxIML یک پروتئین با یک قاب خوانش باز ۹۶۹ جفت باز (ORF) است که ۳۲۲ اسید آمینه را کد می کندو  حاوی یک پپتید سیگنال و یک CRD دوگانه با موتیف های EPN  Glu124-Pro125-Asn126  و QPD  Gln274-Pro275-Asp276  است. بیان mRNA ژن PxIML در بدن چربی به طور قابل توجهی بیشتر از هموسیت ها و روده میانی بود. سطح بیان نسبی PxIML در کل حشره و بدن چربی به طور قابل توجهی پس از عفونت با Bacillus thuringiensis 8010  Bt8010  در ۱۸ ساعت مهار شد، در حالی که آنها به طور قابل توجهی پس از عفونت با Serratia marcescens IAE6 یا Pichia pastoris تنظیم مثبت شدند. پروتئین نوترکیب PxIML  rPxIML  می‌تواند به الگوهای مولکولی مرتبط با پاتوژن (PAMPs) و باکتری‌های Enterobacter sp متصل شود. IAE5، S. marcescens IAE6، Staphylococcus aureus، Escherichia coli BL21، و Bt8010 به روشی وابسته به Ca2+، با این حال، اتصال محدودی به قارچ P. pastoris نشان داد. rPxIML فعالیت قوی در حضور Ca2 + برای آگلوتینه کردن Bt8010، Enterobacter sp به نمایش گذاشته. IAE5 و S. aureus، اما فقط با E. coli BL21 ضعیف آگلوتینه شد، و نمی‌توانست با S. marcescens IAE6 یا P. pastoris آگلوتینه شود. علاوه بر این، rPxIML می‌تواند به هموسیت‌ها متصل شود، جذب هموسیت‌ها را به دانه‌ها افزایش دهد و فعالیت فنل اکسیداز (PO) و ملانیزاسیون P. xylostella را افزایش دهد. نتایج ما نشان می‌دهد که PxIML نقش مهمی در شناسایی پاتوژن و در میانجی‌گری ایمنی هومورال و سلولی بعدی P. xylostella ایفا می‌کند(ایمنی ذاتی کرم پشت الماسی).

ادامه مطلب

راهنمای خرید:
  • لینک دانلود فایل بلافاصله بعد از پرداخت وجه به نمایش در خواهد آمد.
  • همچنین لینک دانلود به ایمیل شما ارسال خواهد شد به همین دلیل ایمیل خود را به دقت وارد نمایید.
  • ممکن است ایمیل ارسالی به پوشه اسپم یا Bulk ایمیل شما ارسال شده باشد.
  • در صورتی که به هر دلیلی موفق به دانلود فایل مورد نظر نشدید با ما تماس بگیرید.

Title: Functional identification of C-type lectin in the diamondback moth, Plutella xylostella (L.) innate immunity

Abstract

 C-type lectins (CTLs) are a superfamily of Ca2+-dependent carbohydrate-recognition proteins, and an important pattern recognition receptor (PRR) in insect innate immunity which can mediate humoral and cellular immunity in insects. In this study, we report a novel dual carbohydrate recognition domain (CRD) CTL from Plutella xylostella which we designate PxIML. PxIML is a protein with a 969 bp open reading frame (ORF) encoding 322 amino acids, containing a signal peptide and a dual-CRD with EPN (Glu124-Pro125-Asn126) and QPD (Gln274-Pro275-Asp276) motifs. The expression of PxIML mRNA in the fat body was significantly higher than in hemocytes and midgut. The relative expression levels of PxIML in the whole insect and the fat body were significantly inhibited after infection with Bacillus thuringiensis 8010 (Bt8010) at 18 h, while they were significantly upregulated after infection with Serratia marcescens IAE6 or Pichia pastoris. The recombinant PxIML (rPxIML) protein could bind to the tested pathogen-associated molecular patterns (PAMPs), and the bacteria of Enterobacter sp. IAE5, S. marcescens IAE6, Staphylococcus aureus, Escherichia coli BL21, and Bt8010 in a Ca2+-dependent manner, however, it showed limited binding to the fungus, P. pastoris. The rPxIML exhibited strong activity in the presence of Ca2+ to agglutinate Bt8010, Enterobacter sp. IAE5 and S. aureus, but it only weakly agglutinated with E. coli BL21, and could not agglutinate with S. marcescens IAE6 or P. pastoris. Furthermore, the rPxIML could bind to hemocytes, promote the adsorption of hemocytes to beads, and enhance the phenoloxidase (PO) activity and melanization of P. xylostella. Our results suggest that PxIML plays an important role in pathogen recognition and  and in mediating subsequent humoral and cellular immunity of P. xylostella.